抗体(antibody)指机体的免疫体系在抗原影响下，由B淋巴细胞分解成的浆细胞所发生的、可与相应抗原发生特异性结合反响的免疫球蛋白。

  开始有人用电泳证明血清中抗体活性在γ球蛋白部分，故曾把抗体统称为丙种(γ)球蛋白。后来发现，抗体并不都在γ区;而且坐落γ区的球蛋白，也纷歧定都具有抗体活性。

  1964年，世界卫生组织举办专门会议，将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白(Ig)，如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的反常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亚单位等。因而免疫球蛋白是结构化学的概念，而抗体是生物学功用的概念。可以说，一切抗体都是免疫球蛋白，但并非一切免疫球蛋白都是抗体。

  (1)结合特异性抗原：抗体与其他免疫球蛋白分子差异，就在于抗体能与相应抗原发生特异性结合，在体内导致生理或病理效应;在体外发生各种直接或直接的可见的抗原抗体结合反响。抗体是靠其分子上的特别的结合部位与抗原结合的。

  (2)激活补体：抗体与相应抗原结合后，凭借露出的补体结合点去激活补体体系、激起补体的溶菌、溶细胞等免疫效果。

  (3)结合细胞：不同类别的免疫球蛋白，可结合不同种的细胞，发生不同的疚，参加免疫应对。

  (4)可经过胎盘及粘膜：免疫球蛋白G(IgG)能经过胎盘进入胎儿血流中，使胎儿构成天然被迫免疫。免疫球蛋白A(IgA)可经过消化道及呼吸道粘膜，是粘膜部分抗感染免疫的首要因素。

  (5)具有抗原性：抗体分子是一种蛋白质，也具有影响机体发生免疫应对的功用。不同的免疫球蛋白分子，各具有纷歧样的抗原性。

  (6)抗体对理化因子的抵抗力与一般球蛋白相同：不耐热，60～70℃即被损坏。各种酶及能使蛋白质凝结变性的物质，均能损坏抗体的效果。抗体可被中性盐类沉积。在生产上常可用硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中沉积出含有抗体的球蛋白，再经透析法将其纯化。

  抗体是具有4条多肽链的对称结构，其间2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联合构成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为稳定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的稳定区都具有相同的或简直相同的氨基酸序列。可变区坐落Y的两臂结尾。在可变区内有一小部分氨基酸残基改变特别激烈，这些氨基酸的残基组成和摆放次序更易发生变异区域称高变区。高变区坐落分子外表，最多由17个氨基酸残基构成，少则只要2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决议了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，坐落两臂结尾称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。Y的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC)，糖结合在FC 上。

  抗体的L链是由C、V、J三个基因簇编码的，H链由C、V、D、J四个基因簇编码的。V是编码可变区，有300个品种;D编码高变区,有15 ～ 20个品种;J编码衔接V、C的结合区，有4～5个品种;C编码稳定区，仅有一种。这些外显子经过多种多样的重排，所组成出的肽链，还要再进一步进行L和H链组合，这样终究生成的抗体品种就十分多了。抗体基因重排是发生在淋巴细胞分解的时分。

  抗体的基本功用是与抗原(包含外来的和本身的)相结合，然后有效地铲除侵入机体内的微生物、寄生虫等异物，中和它们所开释的毒素或铲除某些本身抗原，使机体坚持正常平衡，但有时也会对机体构成病理性损害，如抗核抗体、抗双链DNA抗体抗甲状腺球蛋白抗体等一些本身抗体的发生，对人体可构成损害。

  (1)按效果目标，可将其分为抗毒素、抗菌抗体、抗病毒抗体和亲细胞抗体(能与细胞结合的免疫球蛋白，如1型变态反响中的lgE反响素抗体，能吸附在靶细胞膜上)。

  (2)按理化性质和生物学功用，可将其分为IgM、IgG、IgA、IgE、IgD五类。

  IgM抗体是免疫应对中首要排泄的抗体。它们在与抗原结合后发动补体的级联反响。它们还把入侵者彼此衔接起来，聚成一堆便于巨噬细胞的吞噬;

  IgG抗体激活补体，中和多种毒素。IgG继续的时间长，是仅有能在母亲妊娠期穿过胎盘维护胎儿的抗体。他们还从乳腺排泄进入初乳，使新生儿得到维护;

  IgA抗体进入身体的黏膜外表，包含呼吸、消化、生殖等管道的黏膜，中和感染因子。还可以终究靠母乳的初乳把这种抗体输送到新生儿的消化道黏膜中，是在母乳中含量最多，最重要的一类抗体;

  IgE抗体的尾部与嗜碱细胞、肥大细胞的细胞膜结合。当抗体与抗原结合后，嗜碱细胞与肥大细胞开释组织胺一类物质促进炎症的开展。这也是引发速发型过敏反响的抗体;

  IgD抗体的效果还不太清楚。它们首要呈现在老练的B淋巴细胞外表上，可能与B细胞的分解有关。(IgD于1995年从人骨髓瘤蛋白中发现，分子量为175kD，首要由扁桃体、脾等处浆细胞发生，人血清中IgD浓度为3～40μg/ml,不到血清总Ig的1%，在个体发育中组成较晚。IgD铰链区很长，且对蛋白酶水解灵敏，因而IgD半衰期很短，仅2.8天。血清中IgD切当的免疫功用尚不清楚。在B细胞分解到老练B细胞阶段，除了表达SmIgD，抗原影响后表现为免疫耐受。老练B细胞活化后或许活化后或许变成回忆B细胞时，SmIgD逐步消失。)

  (3)按与抗原结合后出没呈现可见反响，可将其分为：在介质参加下呈现可见结合反响的彻底抗体，即一般所说的抗体，以及不呈现可见反响，但能阻抑抗原与其相应的彻底抗体结合的不彻底抗体。

  抗体便是免疫球蛋白，是改变了的球蛋白分子。由特异性抗原影响起生，抗体的发生是因为抗原侵入人体后引起各种免疫细胞彼此效果，使B使淋巴分解增殖而构成浆细胞，浆细胞可发生排泄抗体。