抗体与不同的抗原结合往往呈现不同的反响，因此常给抗体以不同的称号，如凝集素，沉淀素，抗毒素，溶血素，溶菌素等等。

  1980年发现在动物血清中产生一种能中和外毒素毒性的物质，称为抗毒素，这是在血清中发现的榜首例抗体。

  1938年用电泳技术发现，血清中的抗体活性存在于γ区，故抗体又称为γ球蛋白或丙种球蛋白，现已证明抗体首要存在于γ区，有的抗体延申至α乃至β区。坐落γ区的球蛋白也纷歧定都具有抗体活性。

  血清蛋白经过电泳办法分为白蛋白α1 α2 β及γ球蛋白等组分，抗体活性首要存在于γ球蛋白组分（即丙种球蛋白）。

  免疫球蛋白Ig：具有抗体活性或化学结构与抗体类似的球蛋白一致命名为免疫球蛋白.

  抗体是生物学和功用的概念，是抗原的对立面；Ig是结构与化学的概念，包括的内容更广泛。简略地讲，一切Ab都是Ig，而Ig并非都是Ab。

  膜型Ig:坐落B淋巴细胞外表，即膜免疫球蛋白mIg ,是B淋巴细胞的抗原识别受体。

  J链将单体IgA和IgM分子衔接为二聚体和五聚体。SP作为pIgR的胞外段，与新组成的双体IgA结合，辅佐其排泄到粘膜外表，并维护sIgA铰链区。sIgA排泄型免疫球蛋白A。

  含450-550个氨基酸残基，分子量约为55/75Kd。依据H链抗原特异性的差异可将其分为5类， μ 链γ链α链δ链和ε链 ，由他们组成的Ig别离称为Ig M A G D E，IgG有四个亚类， IgG1-IgG4；IgA有两个亚类IgA1和IgA2。其他的未发现有亚类。

  大约由213个氨基酸残基组成，分子量约24KD，L链共有2型：kappa(κ)和lambda(λ)。同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。每一抗体单位仅能有κ或λ轻链，但同一单个内可别离存在带有κ或λ链的抗体分子。

  免疫球蛋白的类型，依据抗原特异性，Ig分为3类：同种性，同种异型，独特型。

  同种型是指同一种属每个单个都具有的抗原特异性。即同一物种内一切Ig一起具有的抗原性，其抗原决议簇首要坐落C区。

  亚类：同一类抗体，其重链C区抗原特异性仍有差异。编码重链C区的基因有9个，各自编码μ 、 γ1 γ2 γ3 γ4、α1 α2、 δ和ε

  型：依据免疫球蛋白轻链C区抗原特异性的不同，可分为κ或λ型。决议Ig型的抗原特异性差异决议于L链的安稳区CL的氨基酸组成、摆放和空间构型的不同，分为κ或λ两型。

  亚型：按λ轻链安稳区（C2）单个氨基酸的差异由可可分为λ 1 2 3 4四个亚型

  编码轻链基因中，有1个编码κ轻链C区的基因节段，有4个编码λ轻链C区的基因节段。

  首要反映在Ig分子的CH 和CL上的一个或数个氨基酸的差异，是由不同单个的遗传基因决议，又称同种异型遗传标志。

  指在同一单个内，不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区以及T B细胞外表抗原受体V区，所具有的抗原特异性标志。与抗体分子的结合部位有关的抗原决议簇被称为独特型。

  人体内具有数目巨大的不同的独特型决议簇。在必定条件下，可影响机体产生抗独特型抗体。

  经过对IgH链或L链的氨基酸序列比较剖析，发现其氨基酸（N-结尾）氨基酸序列改变很大，称此区为可变区，而羧基结尾（C-结尾）则相对来说比较安稳，改变很小，称此区为安稳区。

  坐落L链接近N端的1/2和H链接近N端的1/4或1/5。H和L链的可变区称为VH 、VL

  坐落L链接近C端的1/2和轻链接近C端的3/4或4/5区域，H链和L链的安稳区别离称为CH和CL。

  抗原表位又称为抗原决议簇（AD），是指抗原分子中决议抗原特异性的特别化学基团，因此表位代表了抗原分子上的一个免疫活性区，担任与抗体分子或免疫细胞外表的抗原受体结合。严格来说，抗体的特异性是针对表位而不是针对完好的抗原分子的。

  抗原经过抗原表位与相应的淋巴细胞外表的抗原受体结合，然后激活淋巴细胞，引起免疫应对。抗原也借表位与相应抗体或致敏淋巴细胞特异性结合发挥免疫效应。抗原表位的性质数目和空间构型决议抗原的特异性。

  坐落CH1和CH2之间，赋有丰厚的脯氨酸，因此易扩展曲折，并且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，该区链接抗体的Fab段和Fc段，使两个Fab段易于移动和曲折，从而可与不同间隔的抗原表位结合。IgE和IgM无铰链区。

  免疫球蛋白构成Y型或T型结构，两个抗原结合区域经过CH1及CH2间的柔性铰链区衔接在一起，连到担任起效应的具有保存结构的FC区域。在哺乳动物中这种免疫球蛋白的结构相对来说仍是比较保存。

  抗体的FC区域由重链的CH2及CH3构成，介导抗体依靠的细胞毒效应（ADCC）及补体依靠的细胞毒效(CDC)。

  二硫键归于共价键，是由一条多肽链内或二条多肽链中的2个半胱氨酸残基经脱氢氧化生成，所以有链内和链间的二硫键。简直能在一切的胞外肽类和蛋白质分子中发现这些共价键。二硫键的构成和半胱氨酸有关，半胱氨酸（Cys）的侧链有一个十分活泼的反响性巯基。此基团中的的氢原子可很容易地被自由基和其他基团替代，因此易与其他分子构成共价键。一般情况下，半胱氨酸的巯基很不安稳，极易氧化构成二硫键，当一个半胱氨酸的硫原子与坐落蛋白质不同方位的另一半胱氨酸的硫原子构成共价单键时，一个二硫键就构成了。构成二硫键的本质是两个游离的巯基氧化后构成硫—硫共价键。从化学机理上讲是个自由基反响。

  断键：在生物化学的领域中，一般系指在肽和蛋白质分子中的半胱氨酸残基中的键。此键在蛋白质分子的立体结构构成上起着必定的及其重要的效果。为了确认蛋白质的一级结构，首要必须将二硫键翻开，使成为线状多肽链。为此，需要在2-巯-乙醇、二硫苏糖类、巯基乙酸等的硫化合物与尿素那样的变性剂一起存鄙人使之产生效果，使还原成SH基（为防止再氧化一般用恰当的SH试剂将该基团烷基化）或是在过甲酸的氧化效果下衍生成-SO3H基或是采用在氧化剂共存下用亚硫酸的效果诱导成-S-SO3H基的办法。

  例如，TTI621, Sirpα后边接FC，FC能构成二硫键，是一个二价的

  免疫球蛋白（抗体）结合抗原表位（抗原决议簇）的个数成为抗原结合价，每个单体的Ig都有2个抗原结合位点（Y字形两臂的顶端处），故为双价。

  有些Ig能够2个或许2个以上结合在一起，例如排泄型IgA便是二聚体，抗原结合价为4价；五聚体的IgM理论上为10价，但由于立体构型的空间位阻，一般只能结合5个抗原表位，故为5价。

  衔接单体Ig分子使其成为多聚体，由浆细胞组成，富含半胱氨酸的多肽链。将IgM连成五聚体，将IgA连成二聚体

  是一种含糖的肽链，由粘膜上皮细胞组成和排泄。结合到IgA二聚体上，是排泄IgA分子上的一个辅佐成分，有维护和工作效果。

  IgG 有4种不同的亚类，IgG1 2 3 4，重链次序上略有不同，功用活性上有相应差异。

  IgG3的铰链区最长，IgG2铰链区较短，4种亚类的IgG分子在血清中的浓度不同所发挥的生物学特性不同。

  IgG是血液中含量最多的免疫球蛋白，占血清总Ig的75%-80%，半衰期最长（23天），对血液中大大都传染性介质具有较强的免疫性，并且是仅有一种经过胎盘对婴儿供给体液免疫的抗体。

  IG4分子的铰链区较短,且其与FCyRI (CD64)之外的FcγRs结合较弱。IgG4分子不能引起CDC和NK细胞介导的ADCC,可是能引起巨噬细胞介导的ADCP。